Sposób działania enzymów polega na obniżaniu energii aktywacji potrzebnej do rozpoczęcia reakcji. Ma to na celu skrócenie czasu potrzebnego na reakcje organizmu.
Podczas trawienia pokarmu występują substancje biomolekularne w postaci białek, które pomagają zmienić kształt cząsteczek substancji pokarmowej w substancje potrzebne organizmowi.
Na przykład cukier przekształca się w użyteczną energię dla organizmu. Te biocząsteczki nazywane są enzymami.
Enzymy wspomagają procesy metaboliczne. Dlatego jest bardzo ważny dla organizmu ludzkiego.
Definicja i funkcja enzymów
Enzymy to biocząsteczki w postaci białek, które działają jako katalizatory (związki przyspieszające proces reakcji bez całkowitej reakcji) w organicznej reakcji chemicznej.
Początkowa cząsteczka w procesie enzymatycznym, zwana substratem, zostanie przyspieszona do innych cząsteczek zwanych produktami.
Ogólnie enzymy mają następujące funkcje:
- Przyspiesz lub spowolnij reakcję chemiczną.
- Regulując szereg różnych reakcji w tym samym czasie enzym syntetyzowany jest w postaci nieaktywnego kandydata na enzym, a następnie aktywowany w środowisku w odpowiednich warunkach.
- charakter enzymu, który nie reaguje z substratem, jest najbardziej korzystny w przypadku przyspieszonej reakcji chemicznej w organizmie.
Właściwości enzymów
Poniżej znajduje się wyjaśnienie właściwości enzymu, które musimy znać:
1. Biokatalizator .
Jest katalizatorem, a mianowicie enzymy to związki katalityczne, które przyspieszają reakcję chemiczną bez reagowania. Chociaż enzymy pochodzą z organizmów, są również znane jako biokatalizatory.
2. Termolowalne
Na enzymy duży wpływ ma temperatura. Enzymy mają optymalną temperaturę do wykonywania swoich funkcji.
Zwykle w temperaturze 37ºC. Jeśli w ekstremalnych temperaturach może uszkodzić działanie enzymu. Nieaktywne enzymy występują w temperaturach poniżej 10 ºC, a denaturacja w temperaturach powyżej 60 ºC.
Są pewne wyjątki, jak na przykład grupa starożytnych bakterii na bardzo ekstremalnych obszarach, np. Grupa metanogenów, mają enzymy, które działają w temperaturach 80 ºC.
3. Bądź konkretny
Enzymy będą wiązać się z substratami, które są zdolne do wiązania się z aktywną stroną enzymu.
Podstawą nazwy są specyficzne właściwości enzymu. Nazwa tego enzymu jest zwykle pobierana od rodzaju związanego substratu lub rodzaju zachodzącej reakcji.
Na przykład amylaza, enzym odgrywający rolę w rozkładaniu skrobi, która jest polisacharydem (cukrem złożonym) na prostsze cukry.
Przeczytaj także: Reklama: definicja, cechy, cele, rodzaje i przykłady4. Wpływ na pH
Enzym ten działa w neutralnej atmosferze (6,5 - 7). Ale niektóre enzymy są optymalne przy kwaśnym pH, jak pepsynogen, lub przy zasadowym pH, jak trypsyna.
5. Przerabiać w tę iz powrotem
Enzymy, które rozkładają związek A na B, a także enzymy wspomagają reakcję, tworzą związek B ze związku A.
6. Nie określa kierunku reakcji
Enzimbukan określa, gdzie zajdzie reakcja. Związek, który jest bardziej potrzebny, jest punktem kierunkowym reakcji chemicznej. Na przykład organizmowi brakuje glukozy, będzie w stanie rozłożyć zapasowy cukier (glikogen) i odwrotnie.
7. Potrzebne tylko w małych ilościach
Ilość użyta jako katalizator nie musi być duża. Jedna cząsteczka enzymu może działać wiele razy, o ile nie zostanie uszkodzona.
8. Jest koloidem
Ponieważ enzymy składają się ze składników białkowych, właściwości enzymu są klasyfikowane jako koloidy. Enzymy mają bardzo duże powierzchnie międzycząstkowe, więc ich pole działania jest również duże.
9. Enzymy są w stanie zmniejszyć energię aktywacji
Energia aktywacji reakcji to ilość energii w kaloriach potrzebna do przeniesienia wszystkich cząsteczek w 1 molu związku w określonej temperaturze do poziomu przejścia na szczyt granicy energii.
Jeśli do reakcji chemicznej zostanie dodany katalizator, a mianowicie enzym, energia aktywacji może zostać obniżona, a reakcja będzie przebiegać szybciej.
Struktura enzymu
Enzymy są złożone, trójwymiarowe. Enzymy mają specjalną postać wiązania do substratów. Pełna forma enzymów nazywana jest haloenzymami. Enzymy składają się z 3 głównych składników
1. Główne składniki białka.
Białkowa część enzymu nazywana jest apoenzymem. Apoenzymy lub inne terminy apoproteiny.
2. Klastry protetyczne
Ten składnik enzymatyczny nie jest białkiem, które składa się z 2 typów: koenzymów i kofaktorów. Koenzymy lub kofaktory, które są bardzo mocno związane, są nawet związane wiązaniami kowalencyjnymi z enzymami.
Koenzymy
Koenzymy są często nazywane kosubstratem lub drugim substratem. Koenzymy mają niską masę cząsteczkową. Koenzymy są stabilne przy ogrzewaniu. Koenzymy są związane z enzymami niekowalencyjnie. Koenzymy służą do transportu małych cząsteczek lub jonów (zwłaszcza H +) z jednego enzymu do drugiego, na przykład: NAD. Pewne enzymy, których aktywność wymaga koenzymów, powinny nawet istnieć. Koenzymy to zwykle witaminy z grupy B, które przeszły zmiany strukturalne. Niektóre przykłady koenzymów: pirofosforan tiaminy, dinokleinian flawino-adeniny, dinukleotod nikotynamidoadeninowy, fosforan pirydoksalu i koenzym A.
Przeczytaj także: Indukcja matematyczna: koncepcje materiałowe, przykładowe pytania i dyskusjaWspółczynniki
Kofaktory działają w celu zmiany struktury regionu aktywnego i / lub są potrzebne substratowi do związania się z regionem aktywnym Przykłady kofaktorów: którymi mogą być małe cząsteczki lub jony: Fe ++, Cu ++, Zn ++, Mg ++, Mn, K, Ni, Mo, i Se.
3. Aktywna strona enzymu (miejsce aktywne)
Ta strona jest częścią enzymu, która wiąże się z substratem, obszar ten jest bardzo specyficzny, ponieważ tylko odpowiedni substrat może przyczepiać się lub wiązać z tą stroną. Enzymy to białka o strukturze kulistej. Falista struktura enzymu powoduje, że istnieje obszar znany jako aktywny region.
JAK DZIAŁAJĄ ENZYMY
Enzymy przyspieszają reakcje chemiczne poprzez interakcję z substratem, po czym substrat zostanie przekształcony w produkt. Jeśli powstanie produkt, enzym będzie mógł uciec z substratu.
Dzieje się tak, ponieważ enzym nie może reagować z substratem. Istnieją dwie teorie, które opisują sposób działania enzymów, a mianowicie teoria zamka i teoria indukcji.
Teoria kłódki
Założycielem tej teorii był Emil Fischer w 1894 r. Enzymy nie będą wiązać się z substratem, który ma taki sam kształt (specyficzny) jak miejsce aktywne enzymu. Oznacza to, że tylko substraty, które mają określony kształt, mogą odnosić się do enzymu.
Enzymy przedstawiono jako klucze, a substraty jako zamki. ponieważ zamek i klucz będą pasować po tej samej stronie, aby móc otwierać lub odwrotnie.
Wadą tej teorii jest to, że nie jest ona w stanie wyjaśnić stabilności enzymu w punkcie przełączania reakcji enzymatycznej. Druga teoria to teoria indukcji
Teoria indukcji
Daniel Koshland w 1958 roku był tym, który zastosował tę teorię, enzymy mają elastyczną stronę aktywną. Tylko substrat, który ma te same specyficzne punkty wiązania, będzie indukował aktywną stronę enzymu, tak aby pasował (tworzył jak substrat).
Teoria indukcji indukcji może odpowiedzieć na niedociągnięcia teorii zamków i kluczy. Dlatego teoria ta jest najszerzej uznawana przez naukowców, ponieważ jest w stanie wyjaśnić, jak działają enzymy.
To jest wyjaśnienie natury, struktury i działania enzymów. Miejmy nadzieję, że może to dodać nam wszystkim wglądu.
